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| Record Information |
| Record ID |
60 |
| Pubmed ID |
29587677 |
| SNP |
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| Gene ID |
2321 |
| Protein ID |
P17948 |
| Vaccine Adverse Events |
decreased appetite , myalgia , injection site erythema/induration , aspartate aminotransferase increase , blood alkaline phosphatase increase , and diarrhea , lung infection and blood alkaline phosphatase increase, a transient rise in aspartate transaminase , anaemia |
| Vaccine |
OTSGC-A28 combined peptide cancer vaccine |
| Gene Name |
FLT1 |
| Official Symbol |
fms related receptor tyrosine kinase 1 [Homo sapiens (human)] |
| Aliases |
FLT, FLT-1, VEGFR-1, VEGFR1 |
| Other Designations |
vascular endothelial growth factor receptor 1; fms related tyrosine kinase 1; fms-like tyrosine kinase 1; fms-related tyrosine kinase 1 (vascular endothelial growth factor/vascular permeability factor receptor); tyrosine-protein kinase FRT; tyrosine-protein kinase receptor FLT; vascular permeability factor receptor |
| Chromosome |
13 |
| Location |
13q12.3 |
| Annotation |
Chromosome 13 NC_000013.11 (28300346..28495128, complement) |
| MIM |
165070 |
| DNA Sequence |
>NC_000013.11:28300346-28495128 Homo sapiens chromosome 13, GRCh38.p14 Primary Assembly
TGTGTTTTTGGAAGTTTATTATATGAAGATGGTATACAAAATACATTCATCATGACTAGAAATATAGGAC
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GCCTTGCAGAGGCTATTTAACCTTTCTTGGCCATGTTTCCTCATCTGCAAACTGAGGATAATAATGTCTA
CCTCACAAAGCTGTTGAGAGGAAATAAGAAAAATGGCTGTTTTGTGTGGTTCAGCCTAATAAGTGAAAGT
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GGAGACTTTGGAAAGTTAAAAGCTGCTTTTTGAGTTTTCAGTTCTGTTGAGTTGAAGCATCATAAAATTC
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GTCCCTTGTTGTCTACAGTCTGTGATGTGAGATGAGAAAGACCTTTGAGGTGACAGAGATCATTTTCCTA
TGGACAGTGCTGGATTGTTCCATTTACAAGGTTTCTTCTGAGCTCGTGCTGGCCTAATCTAAAACTCGTG
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TGCTTGAACCACTTTTCCAAAAGCCCCTCTTCCAAGTGATTTGCCTGTAATGAAGAGAAGACACTGGTTT
GTTTGCCGAGGCAATAGGGTGAGTTTAAGTCTTTTTCAGGAAGGAAATGCCTTTTCCTATGTGTGCATGT
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CAGTGAAGGTAGATGTCCAGTTTCCTTTCCACAGCGTTCTCCCGTAGGAGAGATGGGACCAAGTCCCGTG
TAGTTTCTTCCATTGTTTAATAACATTATGACCAAGAAGACTTCCCTGTGTGGAACCTAAGCTCTTTTTC
TTTTTCCATTTACAGTCATTTTTCTCTCATCTGTTTTCAGCAAAAAGGGAGAAATAGAAAATGGTGGTTA
CTACTGTGGATTATAATAATGCTCATAACTTTAAAATAATCACTAAGTCATTTATCCGACTTCCCTACCA
GGCAAAATATTTCCAGTCTTTCTAATGTGTCTTAGGTGAAGATTACAAATCCTCGTGGTTCAGCACAGGA
GCCTGGTCAACCACTGGTAGTGATTTGTTTCAACCCCAGAGAGGTAGTTGCTAAATGCAATAACTAAGCA
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ATGACCCAGGGAGTCCTTGCCCCCCTTTACTCTGGGGGGCAAGGACCATGTCTGAATCTTCCCAGAACCT
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GTGGGTTGCCCAAAGCAAGTCTCCTAGTCATAGGTAACTAGAGGGGCCCATGGGATGGAGACCCTGAGAT
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GCAGTGGCTCATGCCTGTAATTCCAACACTTTGGGAGGTAGAGGCAGGAGGACAGCTTGAGCCCAGGAGT
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GTGGCATGTGCCTGTAGTTCCAGCTACTTGGGGAGGTGGGAGAGTTGGGAGGAGGCTGCAGTGAGCCATG
GTGACGCCACTGCCTTCCAGCCTGGGCCACAGAGCAAGACCCTGTCTCAAAAAGAAAAAAAAAAAAGCTG
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CTGAAGCGGAGTTTCGCTCTTGTTGCCCAGGCTGGAGTGCAGTGGTGCGATCTCAGCTCATTGCAACCTC
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GAAGAGGCGAGGGAGGGTTCTTCTGCAGGTTTCAGAAGGGGCATGGCCCAGATGATTTGATTTCAGACTT
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CTTTGAGTCGGAGGGAGGTGGTTCAGAGTACGCCTCAAAGCCTGGGTTTAATCCTGGCTGTGGTCCTGTG
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TAAACTGTCTTTCTAAAATAATAATTAGTCACAGCTGGCACCAGAGACCGTCTCCCAACAGATAGGAAAC
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GCAGGCCACTGTGCATGTGGACAGCCCATCCCAAAGGAAAAATCAGGGGAAAATAAACACAAACCCTTGA
ATCTCTCCAGTTGCCTGCTTGGCCCTCTGCCAAGTGTAGTTTGCTTCCTCTCATTCCTGCTCTAAAACTG
TTTAATAAACTCTCGCTCCTGCTCTAAAATTTGCCTCAGTCTCTCCCTCTGCCTTACACCTACTAATGCC
CTTGGCTGAATTCCTTCCTCCAAGGAGGCAAGGATCAAGTTGCTGTAGACCCATACAGATTCGCTGCTGG
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TGATATAGTGGCATAGGAAAAAGGATTGGAAACAAACATACTAAAATTTTAAGAGCCAGGTGCAGTGGCT
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GCCTGGGCAACATAGCAAGATCCCTTCTCTGCCCAAAAAAAGTTAAAAATGATTATCTTTGGGTGTTGGC
TTTATGGATTATTGTTGTTCTTATTTACCTTCTTCTATATTTGTCAGTCTTTCTAGAATGATCATGCATT
ATTTTATAGTAATATTTTTAATTATTAAAGTTAAAACTCAAATGATAAAGCTCCATCCATTTTTGCTTAA
GGAAAACTATAAATTTTGCATTTGATTTACCTGAGTTTCATCCTCTATAATAGAATGAGACATTAACTGT
CACAGTTAATAAACTTATGTGTTTATTAGGAAATCTCAGTGGGTGTAGTAACATATGCAGAGAGAAAAAG
TTAATCAGATAGACACAAGGGTTTCTTATCAGAATTAAATTCTTCCTTTAAATAAAGTTGCTGAGCTAGA
CATTCAGCCATGGACTATTGGGATTTGATCATTCCTTTCCTTCCTCTTGTGAGTCTATATTTTTGTCTCT
TTTGTGCATCCCAAGGTAAACACAAACACTAAGAAATGGTTTAATTCATTTAACTAAATTGTAAATCCTT
CATATTTAATTTACTGTCTCCTTAAGCAACTGTTTTCAACAAAGGACACTGGCACAAAAAGTTCCTACAG
GAGATAATAAAATCAGTGTAGTCATTTCTAGACTAATGAATACCAATCCCAAATGAAAATAGAAAAGGTT
AATTCAACATATCTTTGAATTTCTTCTTTCCCTTTGGTACTGTGGATCCCCAAAAAACTTAAATTTTACT
ACAGCTATTGGCCTCTAAAAGCCAATACCAATTTCAGCACTGGGTCCACTGAAATTCTATCCGAAGATAT
CAGAACTTCAGTGATTTGTGTCCCTCCAAACACTATGCAAAACACATTATTTGTGTGACAGTCAAAAGTG
GCATTATAAATCCACTGTGTTTGCAAATGAGCATATGACTGTAGATACACACACACACACACACACACAC
ACACACACGAACACACGAACAATACTCTCTGGGCTTATTAATAGTATATTTCCTCTGCAATTTACTTCAA
GGAAGGGCTAAGAATGAATTTGCCTGACATATAATAATACAAACATATTTTGTTTTGTAGGACCATAGAT
ATAGAAGAGGTCACGGTTCCATTAATATCACCAGTAAAACCACTTACTACTCCCGTAGGACACATCTGTC
TTTGTCACAAAATTAAAAATGACTTCCAATCCCAGCCAGCACTGCAGAGTGATTTCCTGAGACCAAATTG
GCTGGTTGTTGAAAGAGTGAGGAAGAGCTGCTCCAAAGACTGCCGGTGTACTGGCAGCTCAGACACACTG
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GCTCAAAGCAGTGACAGGAAACTGGCATAGAATATGAGGTTTTCTCACCCACTGGGAGTATCTGGGCTGT
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AACACATTGTTTTCTAGCACATGTACATATTTATGGTTTTTACAAAGTTTTTCCTGGTTGCCTTTCTTTT
AATTGCATTTTTATCCTGGTCATGAGGACATCTAGTCATTTTAAAGGAGGGTATGATTTTCATTTACTGA
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AGCCACTGACAACTCAAAACAGAGCTTTGGAGCAACCACAAGAAAGTTGGAGTAGTTATACTAACATCAG
ACAAAATAGACTTTTAAATAAGAAATTATTAGTGAGGAAATGGTTAGTGAAGATAGAGAGGGGTGTTTGA
TAATATTAAGAGGGTCAATCCTTGAGGAAGATATAACAATTAAAAACATATATGTACCTAATAACAGAGC
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CCGCGCTCCCCGCGGCCAACGACCCGGCCGCCAGAGTCCGTCCTCTCGTTCGCCGCCGCCGGCCCCGCGC
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CCGCTGGCCGCTGCACCCGAGCCCCGGAGCCCGCTCCGAGCCGCCGCCGCTGCCGGGGAGGAGCCGAGAG
GAGTGTCCGCCTGGCGCGCTCCGAGCCTCCCGCGGACCTCGAT
|
| Protein Name |
VGFR1_HUMAN |
| Length |
1338 |
| Moltype |
AA |
| Topology |
linear |
| Division |
PRI |
| Update Date |
12-OCT-2022 |
| Create Date |
01-NOV-1990 |
| Definition |
RecName: Full=Vascular endothelial growth factor receptor 1; Short=VEGFR-1; AltName: Full=Fms-like tyrosine kinase 1; Short=FLT-1; AltName: Full=Tyrosine-protein kinase FRT; AltName: Full=Tyrosine-protein kinase receptor FLT; Short=FLT; AltName: Full=Vascular permeability factor receptor; Flags: Precursor |
| Primary Accession |
P17948 |
| Accession Version |
P17948.2 |
| Other SeqIDs |
sp|P17948.2|VGFR1_HUMAN,gi|143811474 |
| Organism |
Homo sapiens |
| Taxonomy |
Eukaryota; Metazoa; Chordata; Craniata; Vertebrata; Euteleostomi; Mammalia; Eutheria; Euarchontoglires; Primates; Haplorrhini; Catarrhini; Hominidae; Homo |
| Comment |
On Apr 6, 2007 this sequence version replaced gi:125361.; [FUNCTION] Tyrosine-protein kinase that acts as a cell-surface receptor for VEGFA, VEGFB and PGF, and plays an essential role in the development of embryonic vasculature, the regulation of angiogenesis, cell survival, cell migration, macrophage function, chemotaxis, and cancer cell invasion. Acts as a positive regulator of postnatal retinal hyaloid vessel regression (Ref.11). May play an essential role as a negative regulator of embryonic angiogenesis by inhibiting excessive proliferation of endothelial cells. Can promote endothelial cell proliferation, survival and angiogenesis in adulthood. Its function in promoting cell proliferation seems to be cell-type specific. Promotes PGF-mediated proliferation of endothelial cells, proliferation of some types of cancer cells, but does not promote proliferation of normal fibroblasts (in vitro). Has very high affinity for VEGFA and relatively low protein kinase activity; may function as a negative regulator of VEGFA signaling by limiting the amount of free VEGFA and preventing its binding to KDR. Modulates KDR signaling by forming heterodimers with KDR. Ligand binding leads to the activation of several signaling cascades. Activation of PLCG leads to the production of the cellular signaling molecules diacylglycerol and inositol 1,4,5-trisphosphate and the activation of protein kinase C. Mediates phosphorylation of PIK3R1, the regulatory subunit of phosphatidylinositol 3-kinase, leading to activation of phosphatidylinositol kinase and the downstream signaling pathway. Mediates activation of MAPK1/ERK2, MAPK3/ERK1 and the MAP kinase signaling pathway, as well as of the AKT1 signaling pathway. Phosphorylates SRC and YES1, and may also phosphorylate CBL. Promotes phosphorylation of AKT1 at 'Ser-473'. Promotes phosphorylation of PTK2/FAK1 (PubMed:16685275). {ECO:0000269|PubMed:11141500, ECO:0000269|PubMed:11312102, ECO:0000269|PubMed:11811792, ECO:0000269|PubMed:12796773, ECO:0000269|PubMed:14633857, ECO:0000269|PubMed:15735759, ECO:0000269|PubMed:16685275, ECO:0000269|PubMed:18079407, ECO:0000269|PubMed:18515749, ECO:0000269|PubMed:18583712, ECO:0000269|PubMed:18593464, ECO:0000269|PubMed:20512933, ECO:0000269|PubMed:20551949, ECO:0000269|PubMed:21752276, ECO:0000269|PubMed:7824266, ECO:0000269|PubMed:8248162, ECO:0000269|PubMed:8605350, ECO:0000269|PubMed:9299537, ECO:0000269|Ref.11}.; [FUNCTION] [Isoform 1]: Phosphorylates PLCG. {ECO:0000269|PubMed:9299537}.; [FUNCTION] [Isoform 2]: May function as decoy receptor for VEGFA. {ECO:0000269|PubMed:21752276}.; [FUNCTION] [Isoform 3]: May function as decoy receptor for VEGFA. {ECO:0000269|PubMed:21752276}.; [FUNCTION] [Isoform 4]: May function as decoy receptor for VEGFA. {ECO:0000269|PubMed:21752276}.; [FUNCTION] [Isoform 7]: Has a truncated kinase domain; it increases phosphorylation of SRC at 'Tyr-418' by unknown means and promotes tumor cell invasion. {ECO:0000269|PubMed:20512933}.; [CATALYTIC ACTIVITY] Reaction=ATP + L-tyrosyl-[protein] = ADP + H(+) + O-phospho-L-tyrosyl-[protein]; Xref=Rhea:RHEA:10596, Rhea:RHEA-COMP:10136, Rhea:RHEA-COMP:10137, ChEBI:CHEBI:15378, ChEBI:CHEBI:30616, ChEBI:CHEBI:46858, ChEBI:CHEBI:82620, ChEBI:CHEBI:456216; EC=2.7.10.1; Evidence={ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU10028, ECO:0000269|PubMed:11312102, ECO:0000269|PubMed:12796773, ECO:0000269|PubMed:7824266, ECO:0000269|PubMed:9299537, ECO:0000269|PubMed:9722576}.; ACTIVITY REGULATION: Present in an inactive conformation in the absence of bound ligand. Binding of VEGFA, VEGFB or PGF leads to dimerization and activation by autophosphorylation on tyrosine residues.; [SUBUNIT] Interacts with VEGFA, VEGFB and PGF. Monomer in the absence of bound VEGFA, VEGFB or PGF. Homodimer in the presence of bound VEGFA, VEGFB and PGF. Can also form a heterodimer with KDR. Interacts (when tyrosine phosphorylated) with CBL, CRK, GRB2, NCK1, PIK3R1, PLCG, PSEN1 and PTPN11. Probably interacts also with PTPRB. Interacts with RACK1. Identified in a complex with CBL and CD2AP. {ECO:0000269|PubMed:10471394, ECO:0000269|PubMed:10543948, ECO:0000269|PubMed:11312102, ECO:0000269|PubMed:11513746, ECO:0000269|PubMed:12796773, ECO:0000269|PubMed:14684734, ECO:0000269|PubMed:15001553, ECO:0000269|PubMed:20501651, ECO:0000269|PubMed:21212275, ECO:0000269|PubMed:22016384, ECO:0000269|PubMed:7824266, ECO:0000269|PubMed:8248162, ECO:0000269|PubMed:9299537, ECO:0000269|PubMed:9393862, ECO:0000269|PubMed:9600074, ECO:0000269|PubMed:9722576}.; [INTERACTION] P17948; P22681: CBL; NbExp=2; IntAct=EBI-1026718, EBI-518228; P17948; P46109: CRKL; NbExp=9; IntAct=EBI-1026718, EBI-910; P17948; P49763: PGF; NbExp=2; IntAct=EBI-1026718, EBI-1037633; P17948; P27986: PIK3R1; NbExp=3; IntAct=EBI-1026718, EBI-79464; P17948; Q12913: PTPRJ; NbExp=2; IntAct=EBI-1026718, EBI-2264500; P17948; P15692: VEGFA; NbExp=4; IntAct=EBI-1026718, EBI-1026643; P17948; P15692-4: VEGFA; NbExp=3; IntAct=EBI-1026718, EBI-1026691; P17948-2; PRO_0000391621 [P98160]: HSPG2; NbExp=2; IntAct=EBI-6530464, EBI-6896259; P17948-2; PRO_0000391622 [P98160]: HSPG2; NbExp=2; IntAct=EBI-6530464, EBI-6896607.; [SUBCELLULAR LOCATION] [Isoform 1]: Cell membrane; Single-pass type I membrane protein. Endosome. Note=Autophosphorylation promotes ubiquitination and endocytosis.; [SUBCELLULAR LOCATION] [Isoform 2]: Secreted {ECO:0000269|PubMed:8248162}.; [SUBCELLULAR LOCATION] [Isoform 3]: Secreted.; [SUBCELLULAR LOCATION] [Isoform 4]: Secreted.; [SUBCELLULAR LOCATION] [Isoform 5]: Cytoplasm {ECO:0000305}.; [SUBCELLULAR LOCATION] [Isoform 6]: Cytoplasm {ECO:0000305}.; [SUBCELLULAR LOCATION] [Isoform 7]: Cytoplasm {ECO:0000305}.; [ALTERNATIVE PRODUCTS] Event=Alternative splicing; Named isoforms=8; Comment=Additional isoforms seem to exist.; Name=1; Synonyms=Flt1; IsoId=P17948-1; Sequence=Displayed; Name=2; Synonyms=sFlt1; IsoId=P17948-2; Sequence=VSP_002955, VSP_002956; Name=3; Synonyms=sFlt1-14; IsoId=P17948-3; Sequence=VSP_041927, VSP_041928; Name=4; IsoId=P17948-4; Sequence=VSP_041929, VSP_041930; Name=5; Synonyms=i15; IsoId=P17948-5; Sequence=VSP_041985; Name=6; Synonyms=i18; IsoId=P17948-6; Sequence=VSP_041984; Name=7; Synonyms=i21; IsoId=P17948-7; Sequence=VSP_041983; Name=8; IsoId=P17948-8; Sequence=VSP_047759, VSP_047760.; [TISSUE SPECIFICITY] Detected in normal lung, but also in placenta, liver, kidney, heart and brain tissues. Specifically expressed in most of the vascular endothelial cells, and also expressed in peripheral blood monocytes. Isoform 2 is strongly expressed in placenta. Isoform 3 is expressed in corneal epithelial cells (at protein level). Isoform 3 is expressed in vascular smooth muscle cells (VSMC). {ECO:0000269|PubMed:18515749, ECO:0000269|PubMed:20512933}.; [INDUCTION] Up-regulated in coculture of VSMC/endothelial cell (EC) or by direct exposure to VEGF of VSMC monoculture. Up-regulated from the second trimester of pregnancy to the term and in the placenta of women with preeclampsia (PE). Up-regulated in monocytes exposed to bacterial lipopolysaccharide (LPS). {ECO:0000269|PubMed:18515749, ECO:0000269|PubMed:8605350}.; [DOMAIN] The second and third Ig-like C2-type (immunoglobulin-like) domains are sufficient for VEGFA binding. {ECO:0000269|PubMed:20501651, ECO:0000269|PubMed:9393862}.; [PTM] N-glycosylated. {ECO:0000269|PubMed:10471394, ECO:0000269|PubMed:11513746}.; [PTM] Ubiquitinated after VEGFA-mediated autophosphorylation, leading to proteolytic degradation. {ECO:0000269|PubMed:15001553}.; [PTM] Autophosphorylated on tyrosine residues upon ligand binding. Autophosphorylation occurs in trans, i.e. one subunit of the dimeric receptor phosphorylates tyrosine residues on the other subunit. Phosphorylation at Tyr-1169 is important for interaction with PLCG. Phosphorylation at Tyr-1213 is important for interaction with PIK3R1, PTPN11, GRB2, and PLCG. Phosphorylation at Tyr-1333 is important for endocytosis and for interaction with CBL, NCK1 and CRK. Is probably dephosphorylated by PTPRB. {ECO:0000269|PubMed:11513746, ECO:0000269|PubMed:12796773, ECO:0000269|PubMed:9299537, ECO:0000269|PubMed:9600074, ECO:0000269|PubMed:9722576}.; [DISEASE] Note=Can contribute to cancer cell survival, proliferation, migration, and invasion, and tumor angiogenesis and metastasis. May contribute to cancer pathogenesis by promoting inflammatory responses and recruitment of tumor-infiltrating macrophages.; [DISEASE] Note=Abnormally high expression of soluble isoforms (isoform 2, isoform 3 or isoform 4) may be a cause of preeclampsia.; [SIMILARITY] Belongs to the protein kinase superfamily. Tyr protein kinase family. CSF-1/PDGF receptor subfamily. {ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159}. |
| Source Db |
UniProtKB: locus VGFR1_HUMAN, accession P17948;; class: standard.; extra accessions:A3E342,A3E344,A8KA71,B0LPF1,B2BF46,B2BF47,B2BF48,B3FR89,B5A923,F5H5L6,O60722,P16057,Q12954; created: Nov 1, 1990.; sequence updated: Apr 3, 2007.; annotation updated: Oct 12, 2022.; xrefs: X51602.1, CAA35946.1, U01134.1, AAC50060.1, AF063657.2, AAC16449.2, EU826561.1, ACF47597.1, EU368830.1, ACA62948.1, DQ836394.1, ABI53803.1, DQ836395.1, ABI53804.1, DQ836396.1, ABI53805.1, EF491868.1, ABS32268.1, EF491869.1, ABS32269.1, EF491870.1, ABS32270.1, EU360600.1, ACB05747.1, EU332841.1, ABY87530.1, AK292936.1, BAF85625.1, AK300392.1, BAG62125.1, AL138712.19, AL139005.12, CH471075.1, EAX08431.1, EAX08432.1, BC039007.1, AAH39007.1, D00133.1, BAA00080.1, A49636, S09982, NP_001153392.1, NP_001153502.1, NP_001153503.1, NP_002010.2, 1FLT_X, 1FLT_Y, 1QSV_A, 1QSZ_A, 1QTY_T, 1QTY_U, 1QTY_X, 1QTY_Y, 1RV6_X, 1RV6_Y, 2XAC_C, 2XAC_X, 3HNG_A, 4CKV_X, 4CL7_A, 4CL7_B, 4CL7_C, 4CL7_D, 5ABD_E, 5ABD_I, 5ABD_X, 5EX3_D, 5T89_X, 5T89_Y; xrefs (non-sequence databases): CCDS:CCDS53860.1, CCDS:CCDS53861.1, CCDS:CCDS73556.1, CCDS:CCDS9330.1, PDBsum:1FLT, PDBsum:1QSV, PDBsum:1QSZ, PDBsum:1QTY, PDBsum:1RV6, PDBsum:2XAC, PDBsum:3HNG, PDBsum:4CKV, PDBsum:4CL7, PDBsum:5ABD, PDBsum:5EX3, PDBsum:5T89, AlphaFoldDB:P17948, SMR:P17948, BioGRID:108609, DIP:DIP-643N, IntAct:P17948, MINT:P17948, STRING:9606.ENSP00000282397, BindingDB:P17948, ChEMBL:CHEMBL1868, DrugBank:DB06626, DrugBank:DB05932, DrugBank:DB10770, DrugBank:DB12010, DrugBank:DB06101, DrugBank:DB09078, DrugBank:DB06080, DrugBank:DB07288, DrugBank:DB09079, DrugBank:DB05913, DrugBank:DB06589, DrugBank:DB09221, DrugBank:DB08896, DrugBank:DB15685, DrugBank:DB00398, DrugBank:DB01268, DrugBank:DB05075, DrugBank:DB11800, DrugBank:DB04879, DrugCentral:P17948, GuidetoPHARMACOLOGY:1812, GlyConnect:771, GlyGen:P17948, iPTMnet:P17948, PhosphoSitePlus:P17948, BioMuta:FLT1, DMDM:143811474, EPD:P17948, jPOST:P17948, MassIVE:P17948, MaxQB:P17948, PaxDb:P17948, PeptideAtlas:P17948, PRIDE:P17948, ProteomicsDB:3403, ProteomicsDB:53530, ProteomicsDB:53531, ProteomicsDB:53532, ProteomicsDB:53533, ProteomicsDB:53534, ProteomicsDB:53535, ProteomicsDB:53536, ABCD:P17948, Antibodypedia:1563, DNASU:2321, Ensembl:ENST00000282397.9, Ensembl:ENSP00000282397.4, Ensembl:ENSG00000102755.12, Ensembl:ENST00000539099.1, Ensembl:ENSP00000442630.1, Ensembl:ENST00000541932.5, Ensembl:ENSP00000437631.1, Ensembl:ENST00000543394.2, Ensembl:ENSP00000437841.1, Ensembl:ENST00000615840.4, Ensembl:ENSP00000484039.1, GeneID:2321, KEGG:hsa:2321, MANE-Select:ENST00000282397.9, UCSC:uc001usb.4, CTD:2321, DisGeNET:2321, GeneCards:FLT1, HGNC:3763, HPA:ENSG00000102755, MalaCards:FLT1, MIM:165070, neXtProt:NX_P17948, OpenTargets:ENSG00000102755, Orphanet:275555, PharmGKB:PA28180, VEuPathDB:HostDB:ENSG00000102755, eggNOG:KOG0200, GeneTree:ENSGT00940000158713, HOGENOM:CLU_000288_49_4_1, InParanoid:P17948, OMA:TRNSGFT, PhylomeDB:P17948, TreeFam:TF325768, BRENDA:2.7.10.1, PathwayCommons:P17948, Reactome:R-HSA-194306, Reactome:R-HSA-195399, SignaLink:P17948, SIGNOR:P17948, BioGRID-ORCS:2321, ChiTaRS:FLT1, EvolutionaryTrace:P17948, GeneWiki:FLT1, GenomeRNAi:2321, Pharos:P17948, PRO:PR:P17948, Proteomes:UP000005640, RNAct:P17948, Bgee:ENSG00000102755, ExpressionAtlas:P17948, Genevisible:P17948, GO:0015629, GO:0005768, GO:0005615, GO:0005925, GO:0005887, GO:0005886, GO:0043235, GO:0005524, GO:0019838, GO:0036332, GO:0004714, GO:0005021, GO:0001525, GO:0048514, GO:0016477, GO:0035924, GO:0048598, GO:0002244, GO:1990384, GO:0002548, GO:1905563, GO:0018108, GO:0045766, GO:0030335, GO:0008284, GO:0033674, GO:0043406, GO:0043410, GO:0043552, GO:0014068, GO:0010863, GO:0046777, GO:0007169, GO:0048010, GO:0036323, Gene3D:2.60.40.10, InterPro:IPR007110, InterPro:IPR036179, InterPro:IPR013783, InterPro:IPR013098, InterPro:IPR003599, InterPro:IPR003598, InterPro:IPR013106, InterPro:IPR013151, InterPro:IPR011009, InterPro:IPR000719, InterPro:IPR017441, InterPro:IPR001245, InterPro:IPR008266, InterPro:IPR020635, InterPro:IPR001824, InterPro:IPR041348, InterPro:IPR009135, Pfam:PF07679, Pfam:PF00047, Pfam:PF07714, Pfam:PF17988, PRINTS:PR01833, SMART:SM00409, SMART:SM00408, SMART:SM00406, SMART:SM00219, SUPFAM:SSF48726, SUPFAM:SSF56112, PROSITE:PS50835, PROSITE:PS00107, PROSITE:PS50011, PROSITE:PS00109, PROSITE:PS00240 |
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